研究团队解析了非洲猪瘟病毒的高分辨率结构

         生物物理所饶子和团队也发表了相似的研究成果，两个团队分别独立解析了非洲猪瘟病毒的高分辨率结构，并相互印证了其研究成果。这些精细的结构信息为人们了解非洲猪瘟病毒的基本结构和组装机制提供了坚实基础，对疫苗研发和疫病防控具有重要指导作用。
       
     早在1921年，非洲猪瘟就在非洲肯尼亚被首次发现，近百年来，已经扩散至南美洲、欧洲以及亚洲等多个国家。尤其最近一年来，非洲猪瘟在以中国为代表的亚洲国家肆虐，造成了数以亿计的经济损失。因此目前迫切需要研发安全有效的疫苗和防控技术来控制及预防非洲猪瘟疫情。非洲猪瘟病毒作为非洲猪瘟的病原体，是导致非洲猪瘟疫情的罪魁祸首，理解其基本构成和组装机制对于疫情防控和疫苗研发至关重要。
     通过对病毒衣壳结构的细致分析，研究人员鉴定出了多种衣壳蛋白，分别是主要衣壳蛋白p72（Major capsid protein）、五邻体蛋白（Penton protein）以及三种不同的次要衣壳蛋白（Minor capsid protein）。p72是非洲猪瘟病毒衣壳上含量最高的蛋白，位于衣壳的外层，是一种比较典型的双“果冻卷”（Jelly-roll，JR）结构分子。p72蛋白在病毒衣壳表面以三聚体（Trimer）形式存在，从而形成了上述Trisymmetron、Pentasymmetron的基本单位——壳粒。另外一个位于衣壳外层的蛋白是五邻体蛋白，位于5次轴的顶点，通过分子量估算和二级结构预测，研究人员推测五邻体蛋白很有可能对应于非洲猪瘟病毒中的H240R蛋白。除了鉴定出p72和五邻体蛋白这两个衣壳外层蛋白，研究人员还鉴定出位于衣壳内部的三个不同的次要衣壳蛋白，分别命名为P1、P2和P3。这三个蛋白在衣壳的内部形成了一个复杂的相互作用网络，像“胶水”一样连接着相邻的壳粒，从而稳定衣壳的整体结构。从分布上看，P1位于Trisymmetron和Pentasymmetron区域相邻的p72三聚体（壳粒）间隙，每一个p72蛋白结合一个P1蛋白。而P2是一条长约100 nm的纤维状的蛋白，沿着Trisymmetrons的边缘延伸，相邻的P2蛋白及其之间的区域组成了衣壳的“拉链”区域（Zipper）。研究人员发现，在“拉链”区域连接各个壳粒的次要衣壳蛋白的结构与P1有明显不同，是一个新的次要衣壳蛋白，故命名为P3。后续研究将进一步鉴定这些次要衣壳蛋白的详细信息，并深入分析其他可能参与病毒粒子组装的结构成分。